编辑: 飞鸟 | 2016-10-19 |
一、
二、
三、四级结构,以及超二级结构,结构域.目前,对蛋白质功能的认识包括以下三个方面:1蛋白质http://www.51wendang.com/doc/c388fd24d945d0da71251d79对生命活动的贡献,即生物学意义2蛋白质的分子功能3蛋白质的亚细胞定位. 补充蛋白质二级结构中α螺旋,β折叠的结构简述 α-螺旋结构特点 ①右手螺旋 ②每3.6个AA残基螺旋上升一周,螺距为0.54nm ③氢键维系(形成于每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧之间) ④AA侧链伸向螺旋外侧 ⑤α-螺旋中的全部肽键都可形成氢键,氢键的方向与螺旋 长轴基本平衡. β-折叠的特点 ① 与α-螺旋完全不同,呈折纸状.β-折叠多肽链充分伸展,每个肽单元以α-C为旋转点,依次折叠为锯齿 状,AA侧链交替地位于锯齿状结构上下方. ② 在两条相邻的肽链之间形成氢键 ③ β-折叠有平行和反平行两种形式 ④ 每一个AA在主轴上所占的距离,平行的是0.325nm,反平行的是0.35nm 一级结构对功能的影响:蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变,会影响其生理功能,甚至造成分子病(molecular disease).例如镰状细胞贫血,就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸,从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸,降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度,使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时,容易凝聚并沉淀析出,从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下.另实验证明,若切除了促肾上腺皮质激素或胰岛素A链N端的部分氨基酸,它们的生物活性也会降低或丧失,可见关键部分氨基酸残基对蛋白质和多肽功能的重要作用. 高级结构对功能的影响:RNase A 还有4个二硫键,当用巯基乙醇破坏掉二硫键后,RNase A失去其生物活性,在利用透析法除掉巯基乙醇,RNaseA的4个二硫键又可恢复原味,其生物活性也得到恢复. 血红蛋白运氧中有别构作用:血红蛋白是由2个α-亚基,2个β-亚基组成的四聚体,两种亚基三级结构相似,每个亚基结合一个血红素辅基.4个亚基以正四面体的方式排列,彼此之间以非共价键相连(主要是离子键、氢键),具有运输氧和CO2的功能.当血红蛋白分子第一个亚基与氧结合后,该亚基构象的轻微改变,http://www.51wendang.com/doc/c388fd24d945d0da71251d79可导致4个亚基间盐键的断裂,使亚基间的空间排布和四级结构发生轻微改变,血红蛋白分子从较紧密的T型转变成较松弛的R型构象,从而使血红蛋白其他亚基与氧的结合容易化,产生了正协同作用,呈现出与肌红蛋白不同的 S 形氧解离曲线,完成其更有效的运氧功能 肌红蛋白为例表面分布的亲水残基使其可溶于水;
疏水残基埋藏与分子内部.肌红蛋白表面有一夹缝,E、F螺旋位于夹缝两侧,形成一个疏水的微环境.肌红蛋白的辅基血红素就结合在这个夹缝内,肽链起着围栏作用. F8-His残基与血红素结合,远侧His的位组效应阻止了夹层复合物的形成,避免了Fe氧化和流失,是血红素 可以长时间可逆的氧合-放氧,完成O2载体的使命.CO与游离血红素以直线方式结合,O2与血红素结合时Fe-O 键于O=O键形成121&
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夹角.由于E-7His的位阻效应大大降低了CO的亲和力,保证了生理条件下肌红蛋白能有效的履行贮藏和运输O2的功能. 补充:蛋白质........