编辑: 夸张的诗人 2018-07-04

1838 年,当荷兰化学家 Mulder 提出蛋白质这个名称时,他就明确指出:在植 物和动物中存在着这样一种物质,毫无疑问它是生命体中已知的最重要的物质,如果没有它,在我们这个星 球上生命则是不可能存在的. 蛋白质约占细胞干重的 50% 以上. 现在,人们虽然还远未了解生命现象的全 部,但那些已经被人类所揭示的生命活动,却无一不与蛋白质密切相关. 生物体中的每一个细胞和所有重要 组成部分都有蛋白质参与. 蛋白质分子通过和其它生物分子发生相互作用而发挥其生物学功能. 实验研究表 计算物理第32 卷明,蛋白质分子的生理功能是通过复杂多样的蛋白质―蛋白质界面而发生相互作用. 这些复杂多变的界面对 应了多姿多彩、各具特色的蛋白质相互作用,有着复杂的物理化学性质和结构特征. 在分析生物分子的生理 功能时,静电作用是一个很重要的因素,它支配着生物分子中粒子的移动和相变. 事实上,大量的生命活动都 是由蛋白质之间的相互作用来调节完成的. 例如,转录起始因子之间的相互作用调控着生物体内基因的表 达;

磷酸化激酶通过与受体相互作用控制细胞间的信号传输;

抗体蛋白通过与各种抗原相互作用保护机体不 受伤害;

各种构成细胞骨架的蛋白之间的相互作用使白细胞得以变形移动,对付入侵;

肌动蛋白和肌球蛋白 之间的相互作用使肌肉收缩,心脏跳动等. 随着生物化学和分子生物学的发展,人们不断认识到诸如胚胎发 育、生长、分化和繁殖等都是蛋白质参与作用并受到蛋白质的控制和影响,一种生物的性状实际上是由它们 自身产生的各种不同蛋白质相互作用所表现出来的总的结果[4] .

1924 年,Linderstr?m?Lang 等人对蛋白质分子静电力学做了开创性的工作[5] . 随后一些快速计算大生物 分子之间的相互作用的方法陆续出现,包括蛋白质 - 蛋白质之间相互作用的建模等等. 近年来,伴随着结构 基因组研究的开展,越来越多的蛋白质结构被测定出来,其中包括了大量的蛋白质复合物. 迄今为止,除去序 列一致性 90% 以上的结构,蛋白质结构数据库(protein data bank, PDB)中收录的结构中包含了约101 046个 可能的蛋白质复合物(生物单元内 >

2 条肽链,2014 年6月18 日查询). 同时,PDB 里收录的蛋白质结构数 量随时间而快速地增加. 现在,计算机模拟、化学材料合成、生物分子结构的测试等技术的结合构成了后基因 组时代新药开发的新策略. 这些新的技术有望能成功地指导蛋白质之间相互作用的设计、生产出全新的生物 调控元件;

也推动了蛋白质分子之间对接技术的进步;

加快蛋白质之间相互作用的新药开发,为人类疾病的 治疗贡献力量. 静电相互作用在研究生物分子结构与稳定性、酶的催化活性、生物分子识别和反应速率以及粒子通道选 择性等方面发挥了举足轻重的作用. 事实上,生物大分子中的离子基团和极性基团,蛋白质分子中有超过 20% 的氨基酸在生理条件下成电离态;

有超过 25% 的蛋白质分子其侧链成极性基团存在. 绝大多数的生物 膜也需要有少量的磷脂基团来维持它的生理功能. 1? 1?

1 蛋白质分子结构的稳定性 蛋白质多肽链在空间中的走向是决定蛋白质构象的基础. 多肽链主链构象是指主链上的原子在空间上 的排列,不涉及侧链基团的原子,表示了蛋白质的二级结构. 一种蛋白质的多肽链主链实际上是由连续的刚 性肽基构成的,或........

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